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酶类

最后发布时间:2021-11-07 13:30:07 浏览量:

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酶的基本概念

酶的化学本质

  • 绝大数酶都是蛋白质

酶的专一性

  • 酶的专一性取决于酶的活性中心的构象和性质

酶的分类与命名

  • 酶的系统命名法
    全部参与反应的底物:酶促化学反应性质+酶
    ATP:葡萄糖磷酸转移酶（己糖激酶）
  • 根据酶催化的底物命名：底物+酶（常指水解酶类）
    蔗糖酶、蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核酸酶
  • 根据酶作用的底物及反应性质命名：底物+反应类型+酶
    琥珀酸脱氢酶
  • 有时注明酶的来源及特性
    木瓜蛋白酶

酶活性中心

酶高效催化的作用的分子机制

  • 金属离子催化
    • 氯离子使唾液淀粉酶的激活剂（当唾液淀粉酶透析后，失去氯离子，水解淀粉能力下降）

反应动力学

米氏方程

V=\frac{V_{max}[S]}{K_m+[S]}

![图片alt](http://wangyang-bucket.oss-cn-beijing.aliyuncs.com/cms/image/1636251. 2326372_1636252326836.png)

  • V：反应速度
  • V_{max}：最大反应速度
  • [S]：底物浓度
  • K_m：米氏常数（反应速度最大速度一半时的底物浓度）

双倒数作图法

\frac{1}{V}=\frac{K_m}{V_{max}}\frac{1}{[S]}+\frac{1}{V_{max}}

可逆性抑制作用

  • 竞争性抑制：底物与抑制剂竞争性与酶活性中心的同一部位结合。增加底物可减少抑制作用。K_m增大；V_{max}不变（丙二酸对琥珀酸脱氢酶竞争性抑制）
  • 非竞争性抑制：抑制剂可以与酶结合，也可以与酶和底物的复合物结合。K_m不变；$V_减小
  • 反竞争性抑制：抑制剂只能与酶和底物的复合物结合。K_m减小 ；$V_减小
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K_{cat}：二级反应的特征数，表示酶被底物饱和时，每秒每个酶分子转换底物分子数。

\frac{1}{V}=\frac{K_{cat}[E]}{V_{max}}\frac{1}{[S]}+\frac{1}{V_{max}}
K_{cat}=\farc{V_{max}}{[E]}
  • E：酶浓度

酶的活力测定

  • 酶活力
  • 酶的活力单位
  • 酶的比活力
  • 酶活力测定方法

活性调节

  • 酶原激活
  • 共价修饰
  • 别构调节
    • 同促效应：活性部位与调节部位相同
      • 正协同效应：底物结合，加快反应
      • 负协同效应：底物结合，减慢反应，其它底物于酶难以结合
    • 异粗促效应：活性部位与调节部位 不同

天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）（具有同促效应和异促效应），催化天冬氨酸与氨甲酰磷酸之间的转氨基作用，产物磷酸和N-氨甲酰天冬氨酸
曲线：S形曲线（表明底物对酶的的活性有别构调控作用）
降低酶活性：CTP
提升酶活性：ATP

核酶、抗体酶、同工酶

  • 同工酶
乳酸 + NAD^+ \overset{乳酸脱氢酶(LDH)}{\rightarrow} 丙酮酸 + NADH + H^+

LDH_1在有氧环境中活力高，存在心肌；LDH_5在低氧环境活力高，存在骨骼肌；心肌受损LDH_5含量上升

酶的研究方法与酶工程

  • 酶学基本原理
  • 化学工程
  • 基因重组技术

简答题

  • 选择酶的最适底物对判断原理和实验设计

    • 一种酶有多种底物，K_m值最小的底物，为最适底物

  • 酶具有高催化效率的因素

  • 举例说明别构效应的生物学意义

  • 为什么His（组氨酸）常被选择作为酶分子中的活性中心构成成分，而并不作为蛋白质的一般结构成分

  • 底物浓度如何影响酶促反应速度

  • 举例说明酶活性调节的几种主要方式

  • 根据米氏学说原理推导，分析竞争性和非竞争性抑制作用的动力学

  • 举例说明竞争性抑制的特点和实际意义

  • 酶定量测定中要控制的条件及原因

  • 举例重要的蛋白激酶家族

  • 的v