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酶的基本概念
酶的化学本质
- 绝大数酶都是蛋白质
酶的专一性
- 酶的专一性取决于酶的活性中心的构象和性质
酶的分类与命名
- 酶的系统命名法
全部参与反应的底物:酶促化学反应性质+酶
ATP:葡萄糖磷酸转移酶（己糖激酶） - 根据酶催化的底物命名：底物+酶（常指水解酶类）
蔗糖酶、蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核酸酶 - 根据酶作用的底物及反应性质命名：底物+反应类型+酶
琥珀酸脱氢酶 - 有时注明酶的来源及特性
木瓜蛋白酶
酶活性中心
酶高效催化的作用的分子机制
- 金属离子催化
- 氯离子使唾液淀粉酶的激活剂（当唾液淀粉酶透析后，失去氯离子，水解淀粉能力下降）
反应动力学
米氏方程
V=\frac{V_{max}[S]}{K_m+[S]}
- V：反应速度
- V_{max}：最大反应速度
- [S]：底物浓度
- K_m：米氏常数（反应速度最大速度一半时的底物浓度）
双倒数作图法
\frac{1}{V}=\frac{K_m}{V_{max}}\frac{1}{[S]}+\frac{1}{V_{max}}
可逆性抑制作用
- 竞争性抑制：底物与抑制剂竞争性与酶活性中心的同一部位结合。增加底物可减少抑制作用。K_m增大；V_{max}不变（丙二酸对琥珀酸脱氢酶竞争性抑制）
- 非竞争性抑制：抑制剂可以与酶结合，也可以与酶和底物的复合物结合。K_m不变；$V_减小
- 反竞争性抑制：抑制剂只能与酶和底物的复合物结合。K_m减小 ；$V_减小
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K_{cat}：二级反应的特征数，表示酶被底物饱和时，每秒每个酶分子转换底物分子数。
\frac{1}{V}=\frac{K_{cat}[E]}{V_{max}}\frac{1}{[S]}+\frac{1}{V_{max}}
K_{cat}=\farc{V_{max}}{[E]}
- E：酶浓度
酶的活力测定
- 酶活力
- 酶的活力单位
- 酶的比活力
- 酶活力测定方法
活性调节
- 酶原激活
- 共价修饰
- 别构调节
- 同促效应：活性部位与调节部位相同
- 正协同效应：底物结合，加快反应
- 负协同效应：底物结合，减慢反应，其它底物于酶难以结合
- 异粗促效应：活性部位与调节部位 不同
- 同促效应：活性部位与调节部位相同
天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）（具有同促效应和异促效应），催化天冬氨酸与氨甲酰磷酸之间的转氨基作用，产物磷酸和N-氨甲酰天冬氨酸
曲线：S形曲线（表明底物对酶的的活性有别构调控作用）
降低酶活性：CTP
提升酶活性：ATP
核酶、抗体酶、同工酶
- 同工酶
乳酸 + NAD^+ \overset{乳酸脱氢酶(LDH)}{\rightarrow} 丙酮酸 + NADH + H^+
LDH_1在有氧环境中活力高，存在心肌；LDH_5在低氧环境活力高，存在骨骼肌；心肌受损LDH_5含量上升
酶的研究方法与酶工程
- 酶学基本原理
- 化学工程
- 基因重组技术
简答题
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选择酶的最适底物对判断原理和实验设计
- 一种酶有多种底物，K_m值最小的底物，为最适底物
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酶具有高催化效率的因素
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举例说明别构效应的生物学意义
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为什么His（组氨酸）常被选择作为酶分子中的活性中心构成成分，而并不作为蛋白质的一般结构成分
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底物浓度如何影响酶促反应速度
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举例说明酶活性调节的几种主要方式
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根据米氏学说原理推导，分析竞争性和非竞争性抑制作用的动力学
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举例说明竞争性抑制的特点和实际意义
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酶定量测定中要控制的条件及原因
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举例重要的蛋白激酶家族
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